Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物，雖然在1984年已經從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原，但是從水產動物提?、蛐湍z原的研究并不多。ⅩⅧ型膠原發現的相對較晚，同源性較高，還有不同的亞類，主要存在于肺、肝臟和腎臟等組織中。屬于被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族，含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區（non-triple-heli-cal regions，NC1），這一特殊結構使其與其他只由三螺旋結構組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫學和分子生物學領域，如胚胎中的轉錄表達。補充膠原三肽，能更有效的將皮膚細胞撐起，結合保濕和抑制皺紋的作用。湖北魚膠原蛋白粉
IV型膠原蛋白非常細小而且呈線性分布在組織內部，是連接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型膠原的肽鏈由2條α1鏈和1條α2鏈或由3條α1鏈組成，存在3種組裝形式：[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ)，其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)為主。Ⅴ型膠原分布在細胞周圍以及Ⅰ型膠原的周圍，可能在基膜和結締組織之間起著橋梁作用，已經從數種魚類肌肉中分離出來。XV型膠原蛋白分布較廣而且多分布在血管、神經組織的外面地帶，而且其與角化細胞**黑素細胞分子發生有關。[33-36]膠原、明膠和水解膠原蛋白的電泳分析[37]Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物，雖然在1984年已經從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原，但是從水產動物提?、蛐湍z原的研究并不多。 重慶大豆膠原蛋白原液真皮中含有豐滿的膠原蛋白層，而補充膠原三肽，能更有效的將皮膚細胞撐起。
交聯指使膠原分子內部和分子間通過共價健結合提高膠原纖維的張力和穩定性的方法。該法又分為物理方法、化學方法和低溫等離子體法，生物學方法；其中物理方法、化學方法是較常用的交聯改性方法，生物學方法改性膠原蛋白主要在研究有關動物老化的生命現象中涉及，在研制膠原基生物醫學材料中少見報道。[74][127]物理方法通過物理手段對膠原蛋白改性有紫外線照射、重度脫水、λ射線照射和熱交聯等方法。膠原溶液如被紫外線等照射，將在分子間產生交聯，粘度增加，生成凝膠。常用的紫外線交聯膠原膜的方法是將膠原膜放在鋁箔上，距離254nm紫外燈20cm高度，照射1～5h。對紫外線照射的膠原膜進行力學性能和膠原酶試驗表明：交聯膠原膜的萎縮溫度Ts和抗膠原酶解的能力均明顯高于未交聯膠原膜。[128]重度脫水也是膠原蛋白物理改性中常使用的方法，該法是通過脫水導致膠原分子間交聯，從而增加變性溫度，改善膠原的性能。改性后膠原膜生物相容性提高，降低了水溶性，影響了膜與成骨細胞的生物相容性。物理方法改性原蛋白的優點是可避免外源性有毒化學物質進入膠原內，缺點是膠原膜交聯度低，且難以獲得均勻一致的交聯。
膠原蛋白是一類蛋白質家族，已至少發現了30余種膠原蛋白鏈的編碼基因，可以形成16種以上的膠原蛋白分子，根據其結構，可以分為纖維膠原、基膜膠原、微纖維膠原、錨定膠原、六邊網狀膠原、非纖維膠原、跨膜膠原等。根據它們在體內的分布和功能特點，可以將膠原分成間質膠原、基底膜膠原和細胞外周膠原。間質型膠原蛋白分子占整個機體膠原的絕大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型膠原蛋白分子，Ⅰ型膠原蛋白主要分布于皮膚、肌腱等組織，也是水產品加工廢棄物（皮、骨和鱗）含量較多的蛋白質，占全部膠原蛋白含量的80%～90%左右，在醫學上的應用較為比較廣。Ⅰ型膠原在魚類膠原中一個較明顯的的特點是熱穩定性比較低，并呈現有魚種的特異性。Ⅱ型膠原蛋白由軟骨細胞產生；基底膜膠原蛋白通常是指Ⅳ型膠原蛋白，其主要分布于基底膜；細胞外周膠原蛋白通常中指Ⅴ型膠原蛋白，在結締組織中大量存在。按功能，可將膠原分為兩組，首先組是成纖維膠原，包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩⅦ型膠原；其余是第二組，非成纖維膠原。非成纖維膠原的α-鏈既含有三螺旋域（膠原域，COL），還含有非三螺旋域（非膠原域，NC），其中成纖維膠原約占膠原總數的90%。 膠原蛋白就好比一鍋才煮了一會兒的奶白色雞湯。
氨基酸分析表明，，每1000個氨基酸殘基含有309個甘氨酸，其次為谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分別為98、82和82個殘基，羥基脯氨和羥基賴氨酸數也較較高別為40和27。外傘中高的膠原蛋白含量表明水母資源是一個潛在的膠原蛋白源。Ⅰ型膠原分子長度約300nm，直徑約，呈棒狀，由三條肽鏈組成，其中有兩條α(Ⅰ)鏈，一條Ⅰ型膠原蛋白的電泳圖譜[29]α(Ⅱ)鏈。對機體功能作用較強。α(Ⅰ)鏈和α(Ⅱ)鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結締組織的外基質結構，結果表明，用其它一些基團取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基乙酸就會導致骨合成異常。第3條α鏈多存在于絕大多數真骨魚類，尤其是魚皮，其他陸生脊椎動物沒有。由3條異種α鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白(ASC)的電泳類型，發現在電泳譜帶上可以清楚地看到β、γ、α1和α2組分，且α1的分子量為130kD，α2的分子量為110kD。因此，在某些魚類中，與其他組織，如肌肉和膀胱相比較，魚皮膠原蛋白中的α3(Ⅰ)鏈更適宜傳遞。 作用營養性、修復性、保濕性、親和性。湖南海參膠原蛋白
這些食物中的膠原蛋白分子量非常大，極不容易被人體吸收。湖北魚膠原蛋白粉
可用于膠原蛋白的純化方法包括鹽析法、透析法、離心法、電泳法和色譜法，其中鹽析法、離心法和電泳法較為常用。由于單一方法難以完全分離純化膠原蛋白，實際操作都是通過復合法來達到分離純化膠原蛋白的目的。鹽析法一般采用高濃度NaCl；離心法常選用制備型低溫超速離心機；電泳法多采用十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠電泳法（SDS-PAGE），該法既可用于膠原蛋白的分離純化，還可用來測定膠原蛋白分子的相對分子質量。像有人用破碎、酶解、鹽析三步法提純蘇尼特羊骨骼I型膠原蛋白。先去除骨頭里的非膠原物質，然后往沉淀中10%的胃蛋白酶，在4℃的條件下消化24h，以14000r/min離心40min。棄沉淀往上清液中加NaCL，使它終濃度達到，靜止過夜，再離心，現在的沉淀就是I型膠原蛋白。 湖北魚膠原蛋白粉
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