膠原蛋白在身體中含量非常多,在強度上、結構上和彈性上都起到重要作用,例如在皮膚、骨骼和筋膜中。從分子水平上來說,膠原蛋白有獨特的三螺旋結構,每一個蛋白質分子由三個分開的肽鏈組 成。通過復雜的化學活性,這些結構可以組成原纖維,到纖維束,***成為組織。
傷口被描述為“對組織的解剖或生理功能的破壞”。 在損傷發生時,一系列涉及膠原的復雜活動啟動,**終進行組織修復(見上文)。 除了理解上述活動之外,對于臨床醫生來說,了解膠原基質與傷口的附著情況非常重要,它可以成為新組織生長的模板,高效支持新組織生長。 相對于較大分子膠原蛋白而言,膠原三肽更能有效的服務于人類的健康與美麗。河北深海鱈魚膠原蛋白肽原液
一級結構是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列;膠原蛋白分子是由3條左手螺旋(二級結構)的多肽鏈組成,它們相互纏繞形成一個在中心分子軸周圍的右手螺旋(三級結構);完整的膠原蛋白分子的長度約280nm,直徑約;在Ⅰ型膠原原纖維的二維結構(小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片)中,膠原分子通過一個或多個4D距離與另一個膠原分子交錯,D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重復距離,或電子顯微照片中所見的重復距離。因為膠原分子的長度約是,膠原分子的交錯引起約有。由于膠原是細胞外間質成分,在體內以不溶性大分子結構存在,并與蛋白多糖、糖蛋白等結合在一起,因此膠原的制備包括材料的選擇、預處理、酸堿酶鹽水法提取、不同類型膠原的分離和純化。浙江口服膠原蛋白固體飲料人體的吸收是以肽的方式進行,食用蛋白肽的吸收利用率可達100%。
IV型膠原蛋白非常細小而且呈線性分布在組織內部,是連接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型膠原的肽鏈由2條α1鏈和1條α2鏈或由3條α1鏈組成,存在3種組裝形式:[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ),其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)為主。Ⅴ型膠原分布在細胞周圍以及Ⅰ型膠原的周圍,可能在基膜和結締組織之間起著橋梁作用,已經從數種魚類肌肉中分離出來。XV型膠原蛋白分布較廣而且多分布在血管、神經組織的外面地帶,而且其與角化細胞**黑素細胞分子發生有關。[33-36]膠原、明膠和水解膠原蛋白的電泳分析[37]Ⅺ型膠原是異三聚體,其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ),Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分,在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質的組成中起著重要作用,且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多,所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物,雖然在1984年已經從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原,但是從水產動物提取Ⅱ型膠原的研究并不多。
在實際提取過程中,不同提取方法之間往往相互結合,可以得到較好的提取效果。采用超高壓處理系統對原料給予高壓處理一段時間,使其組織結構和膠原蛋白的三股螺旋結構發生松弛、變性,便于分離提取。熱水提取法是將原料經過除雜蛋白等前處理之后,在一定條件下直接用熱水浸提已經變性了的膠原蛋白或膠原蛋白水解物,使用的溫度有100℃沸水浴、60-70℃、40-45℃。膠原蛋白的提取一般有三種方法:一是高壓輔助的物理方法;二是用溶劑預處理結合低溫或熱水抽提的化學方法,根據溶劑的不同,可分為熱水浸提法、酸法、堿法、鹽法;三是用酶的生物化學法。一般來說,高壓輔助和熱水抽提針對明膠的提取,而低溫抽提和酶法針對膠原的提取,但其基本原理都是根據膠原蛋白的特性改變蛋白質所在的外界環境,把膠原蛋白從其他蛋白質中分離出來。膠原蛋白就好比一鍋才煮了一會兒的奶白色雞湯。
預處理除膠原蛋白外,動物骨中還含有油脂、多種礦物質和其他雜質,因此在被用于提取膠原蛋白之前必須進行預處理。先剔除動物骨上殘留的肉質和肌腱等雜物,粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油。現在除去骨中無機物以提高膠原蛋白的得率。除去骨中的礦物質可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍質量的,用正乙烷脫脂后再用胃蛋白酶酶解,在加酶量150U/g,pH值,37℃條件下處理120min,然后在固液比1∶6的情況下抽提5h,在此條件下,提取率可達18%;還有人用EDTA溶液()浸泡骨料5d,可有效脫去骨料中的羥基磷灰石。[87-89]膠原蛋白的提取一般有三種方法:一是高壓輔助的物理方法;二是用溶劑預處理結合低溫或熱水抽提的化學方法,根據溶劑的不同,可分為熱水浸提法、酸法、堿法、鹽法;三是用酶的生物化學法。一般來說,高壓輔助和熱水抽提針對明膠的提取,而低溫抽提和酶法針對膠原的提取,但其基本原理都是根據膠原蛋白的特性改變蛋白質所在的外界環境,把膠原蛋白從其他蛋白質中分離出來。膠原蛋白分子經水解后主要形成相對分子量較小的膠原多肽。江西大豆膠原蛋白口服液
膠原蛋白肽還具有其它許多特殊的生理功能。河北深海鱈魚膠原蛋白肽原液
化學方法比物理方法改。聯度高,且能獲得均勻一致的交聯,對調節、控制膠原的各性質均有效。已廣泛應用于各種化學試劑交聯膠原,以提高其交聯度、力學性能及生物相容性。化學改性法具體又可分為使用化學試劑交聯、側鏈的修飾、生理活性物的固定化三種方法。[130]化學試劑交聯法中常用的化學交聯劑有戊二醛、己異二氰酸酯、碳化二亞胺、疊氮二苯基磷等,其中戊二醛是應用較比較廣的試劑,大量實驗證明:戊二醛能提供有效交聯,但有細胞毒性,且其用量難以控制。另外,隨著交聯度的增加,吸水能力和膨脹度卻會降低。酰基疊氮化物、聚環氧化物或京尼平交聯等,不會引入明顯的毒性,且可獲得理想的交聯效果。所見報道中,多使用單一交聯劑對膠原蛋白交聯改性,但也有使用混合交聯劑的,如為了解決人工心臟瓣膜晚期鈣化問題,篩選出環氧丙烷化學改性戊二醛處理生物瓣的方法,可明顯減低瓣膜組織膠原蛋白末端游離羧基含量。動物實驗表明,經改性后的瓣膜組織能保持較好的組織穩定性和機械抗張強度、免疫原性測試為陰性,符合臨床應用。河北深海鱈魚膠原蛋白肽原液
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